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Protease mit neuartiger Faltungsstruktur entdeckt

09.01.2013 -

Protease mit neuartiger Faltungsstruktur entdeckt. Eigentlich waren die Wissenschafter an der Analyse einer Protease im Nervensystem des Menschen interessiert, der eine Rolle bei der Kontrolle von Schmerzprozessen zugeschrieben wird. Doch im Zuge der Forschungen machten die Arbeitsgruppen der Karl-Franzens- Universität Graz und der Technischen Universität Graz eine völlig neue Entdeckung: Sie entschlüsselten die dreidimensionale Struktur eines Proteins aus einer bislang nicht näher beschriebenen Familie von Proteasen. Proteasen sind wichtige Katalysatoren in der Zelle, die für zahlreiche Lebensprozesse, wie zum Beispiel Verdauung, Blutgerinnung oder Abbau von Botenstoffen, unersetzlich sind. Diese vielversprechenden Erkenntnisse ebnen unter anderem den Weg zur Entwicklung neuer, schmerzstillender Medikamente.

Bestimmt wurde diese neue Struktur von Pravas Baral, Doktorand in der Arbeitsgruppe von Univ.-Doz. Dr. Karl Gruber vom Institut für Molekulare Biowissenschaften der Uni Graz. In Zusammenarbeit mit Forschern der TU unter der Leitung von Univ.-Prof. Dr. Peter Macheroux vom Institut für Biochemie gelang es dem Strukturbiologen, einen Vertreter der Proteasenfamilie M49 aus der Bäckerhefe zu kristallisieren. Die Röntgenstrukturanalyse hat ergeben, dass es sich um einen neuartigen Faltungstyp handelt, der bislang noch nicht in der Natur beobachtet worden war. Die Struktur dieses Proteins gibt außerdem Aufschluss über seine Funktionsweise – Erkenntnisse, die auch auf das menschliche Protein übertragbar sind, und damit wichtige Impulse für die Medikamentenentwicklung liefern.

Pravas Baral ist einer der ersten Doktoranden in dem vom österreichischen Wissenschaftsfonds (FWF) geförderten und von beiden Universitäten gemeinsam durchgeführten Doktoratskolleg „Molekulare Enzymologie“. Besonders stolz sind die Forscher über eine Auszeichnung durch das renommierte „Journal of Biological Chemistry“. Die im August erschienene Publikation wurde zum „Paper of the Week“ gewählt. Sie zählt damit zu den besten 1 % der angenommenen Zuschriften, die aufgrund ihrer wissenschaftlichen Bedeutung diese Auszeichnung erhalten.

Kontakt:
Univ.-Doz. Dr. Karl Gruber
Institut für Molekulare Biowissenschaften
Karl-Franzens-Universität Graz
karl.gruber@uni-graz.at
Tel.: +43 316 380 5483

Univ.-Prof. Dr. Peter Macheroux
Institut für Biochemie
Technische Universität Graz
peter.macheroux@tugraz.at
Tel.: +43 316 873 6450
www.nawigraz.at